ВЫДЕЛЕНИЕ, ХАРАКТЕРИСТИКА И ПЕРСПЕКТИВЫ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ ПЕПТИДОВ МОЛОЗИВА КОРОВ: EDN:ARSKGW

Сергей Леонидович  Тихонов; Наталья Валерьевна  Тихонова; Ирина Георгиевна  Данилова; Анна Сергеевна Ожгихина; Мария Сергеевна  Тихонова; Анжелика Денисовна  Поповских

doi:10.25712/ASTU.2072-8921.2022.04.023

Авторы

Сергей Леонидович Тихонов Уральский государственный экономический университет https://orcid.org/0000-0003-4863-9834
Наталья Валерьевна Тихонова Уральский государственный экономический университет https://orcid.org/0000-0001-5841-1791
Ирина Георгиевна Данилова Институт иммунологии и физиологии УрО РАН https://orcid.org/0000-0001-6841-1197
Анна Сергеевна Ожгихина Южно-Уральский государственный аграрный университет https://orcid.org/0000-0002-8031-9614
Мария Сергеевна Тихонова Уральский государственный медицинский университет https://orcid.org/0000-0002-4229-2174
Анжелика Денисовна Поповских Уральский государственный экономический университет https://orcid.org/0000-0003-3209-2205

DOI:

https://doi.org/10.25712/ASTU.2072-8921.2022.04.023

Ключевые слова:

пептиды, молозиво коров, ферменты, трипсин, пепсин, гидролизат, биологическая активность, пищевая продукция специализированного назначения, терапевтические средства.

Аннотация

Несмотря на большие успехи, достигнутые в создании пищевой продукции для профилактики алиментарнозависимых заболеваний, некоторые проблемы сохранения здоровья человека остаются без ответа. Развитие онкологических заболеваний, бактериальных и вирусных инфекций со множественной лекарственной устойчивостью по-прежнему представляет собой угрозу мирового значения. Альтернативой известным лекарственным препаратам и микронутриентам представляются природные биологически активные пептиды, обладающие широким спектром антимикробной, противоопухолевой, и иммуностимулирующей активностями. Цель исследований – выделение, характеристика и оценка перспектив использования пептидов трипсинового и пепсинового гидролизата молозива коров в производстве пищевой продукции специализированного назначения и лекарственных препаратов. Белковые фракции ферментативного гидролизата молозива коров исследовали на масс-спектрометре МАЛДИ-ТОФ, расшифровку проводили с помощью базы данных Mascot, опция Peptide Fingerprint («Matrix Science», США) с использованием базы данных Protein NCBI. В трипсиновом гидролизате молозива коров выделено 7 пептидов, в пепсиновом гидролизате – 9 пептидов. Выделенные пептиды характеризуются различной аминокислотной последовательностью, молекулярной массой и скором, различаются по физиологическим функциям в организме человека. Пептид «Dualspecificityproteinphosphatase» способен активизировать иммунныуй ответ, «NCI_CGAP_Brn23 Клонк ДНК Homo sapiens» обеспечивает нормальное развитие центральной нервной системы, пептид «BAMA» способен встраиваться во внешнюю мембрану бактерий, что позволяет его использовать как переносчик грузов в клетки организма для поддержания жизнедеятельности или борьбы с вирусными инфекциями, для подавления опухолевых клеток. Пептид «Nuclearreceptor 2C2-associatedprotein» препятствует возникновению рака. Функции других выделенных пептидов не изучены, что предполагает проведение исследований по оценке их биологической активности. Полученные данные позволяют предположить, что пептиды с доказанной фармакологической активностью после проведения дополнительных доклинических и клинических исследований можно использовать при разработке продуктов питания функциональной направленности и терапевтических средств широкого спектра действия

Библиографические ссылки

Vanzolini, T. [et al]. Multitalented synthetic antimicrobial peptides and their antibacterial, antifungal and antiviral mechanisms // International Journal of Molecular Sciences. – 2022. ‒ V. 23. ‒ № 1. ‒ https://doi.10.3390/ijms23010545.

Amigo, L., Hernández-Ledesma, B. Current evidence on the bioavailability of food bioactive peptides // Molecules. ‒ 2020. ‒ V. 25. ‒ № 19. ‒ https://doi.10.3390/molecules25194479.

Al-Azzam, S. [et al]. Peptides to combat viral infectious diseases // Peptides. ‒ 2020. ‒ V. 134. ‒ https://doi.10.1016/j.peptides.2020.170402.

Hall, F., Reddivari, L., Liceaga, A.M. Identification and characterization of edible cricket peptides on hypertensive and glycemic in vitro inhibition and their anti-inflammatory activity on RAW 264.7 macrophage cells // Nutrients. – 2020. ‒ V. 12. ‒ № 11. ‒ https://doi.10.3390/nu12113588.

Avci, F.G., Sariyar Akbulut, B., Ozkirimli, E. Membrane active peptides and their biophysical characterization // Biomolecules. ‒ 2018. ‒ V. 8. ‒ № 3. ‒ https://doi.10.3390/biom8030077.

Menchetti, L. [et al]. Potential benefits of colostrum in gastrointestinal diseases // Frontiers in Bioscience-Scholar. ‒ 2016. ‒ V. 8. ‒ № 2. – https://doi.10.2741/s467.

Tripoteau, L. [et al]. In vitro antiviral activities of enzymatic hydrolysates extracted from byproducts of the Atlantic holothurian Cucumariafrondosa // Process Biochemistry. ‒ 2015. ‒ V. 50. – № 5. ‒ https://doi.10.1016/j.procbio.2015.02.012.

Salampessy, J. [et al]. Functional and potential therapeutic ACE-inhibitory peptides derived from bromelain hydrolysis of trevally proteins // Journal of functional foods. – 2015. ‒ V. 14. –https://doi.10.1016/j.jff.2015.02.037.

Alvarez, J.C. Hair analysis does not allow to discriminate between acute and chronic administrations of a drug in young children // International journal of legal medicine. ‒ 2017. ‒ № 132 (1). – https://doi.10.1007/s00414-017-1720-5.

Li, S. [et al]. Comparative analysis of dual specificity protein phosphatase genes 1, 2 and 5 in response to immune challenges in Japanese flounder Paralichthysolivaceus // Fish & Shellfish Immunology. ‒ 2017. ‒ V. 68. ‒ https://doi.10.1016/j.fsi.2017.07.042.

Lang, R., Raffi, F.A.M. Dual-specificity phosphatases in immunity and infection: an update // International journal of molecular sciences. ‒ 2019. ‒ V. 20. – № 11. – https://doi.10.3390/ijms20112710.

Poirier, K. [et al]. Neuroanatomical distribution of ARX in brain and its localisation in GABAergic neurons //Molecular brain research. ‒ 2004. ‒ V. 122. ‒ № 1. ‒ https://doi.10.1016/j.molbrainres.2003.11.021.

Poeta, L. [et al]. Further Delineation of Duplications of ARX Locus Detected in Male Patients with Varying Degrees of Intellectual Disability // International journal of molecular sciences. ‒ 2022. ‒ V. 23. – № 6. – https://doi.10.3390/ijms23063084.

Gatzeva-Topalova, P.Z. [et al]. Structure and flexibility of the complete periplasmic domain of BamA: the protein insertion machine of the outer membrane // Structure. ‒ 2010. ‒ Т. 18. – № 11. ‒ https://doi.10.1016/j.str.2010.08.012.

Consoli, E., Collet, J.F., den Blaauwen, T. The Escherichia coli Outer Membrane β-Barrel Assembly Machinery (BAM) Anchors the Peptidoglycan Layer by Spanning It with All Subunits //International journal of molecular sciences. ‒ 2021. ‒ Т. 22. ‒ № 4. ‒ https://doi.10.3390/ijms22041853.

Hoffmann, A.R. [et al]. Broad-spectrum antiviral entry inhibition by interfacially active peptides // Journal of Virology. ‒ 2020. ‒ Т. 94. ‒ № 23. ‒ https://doi.10.1128/JVI.01682-20.

Saleembhasha, A., Mishra, S. Long non-coding RNAs as pan-cancer master gene regulators of associated protein-coding genes: a systems biology approach // PeerJ. ‒ 2019. ‒ V. 7. ‒ https://doi.10.7717/peerj.6388.

Yang, Y. [et al]. Identification of a novel testicular orphan receptor-4 (TR4)-associated protein as repressor for the selective suppression of TR4-mediated transactivation // Journal of Biological Chemistry. ‒ 2003. ‒ V. 278. ‒ № 9. ‒ https://doi.10.1074/jbc.M207116200.